PEPTYDY/BIAŁKA
L-aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzą strukturalny szkielet białek.
Peptydy są ważnymi związkami z punktu widzenia biochemii człowieka. Stanowią one podstawę działania np. układu dokrewnego, czy nerwowego. Peptydami są również niektóre antybiotyki, toksyny wytwarzane przez bakterie poza tym leki, czy szczepionki.
Dzięki technikom inżynierii genetycznej możemy je syntetyzować już na skalę przemysłową, choć nie tak dawno były one niedostępne w medycynie.
Białka pełną wiele funkcji w organizmach żywych. Biorą udział w
transporcie witamin, tlenu i dwutlenku węgla, pełnią funkcję
strukturalną i katalityczną.
Na matrycy mRNA reszty aminokwasowe łączone są w taki sposób, że grupa aminowa rozpoczyna wydłużający się łańcuch, zaś wolna grupa karboksylowa kończy go.
Struktura pierwszorzędowa wpływa na aktywność biochemiczną zarówno peptydów, jak i białek. Strukturę pierwszorzędową wyznacza kolejność, czyli sekwencja połączonych ze sobą reszt aminokwasowych. Liczba znanych sekwencji białek jest niewyobrażalnie wielka.
W DNA pod wpływem mutacji może dojść do zmiany kodonu, często wiąże się to ze wstawieniem niewłaściwej reszty aminoacylowej w peptyd, czy białko. Jeśli zmiana ta dotyczy ważnego miejsca warunkującego funkcję tego związku, to może ona zmniejszyć lub znieść jego aktywność biologiczną. Skutki tego mogą być różne od nietolerancji alkoholu u Azjatów do niedokrwistości sierpowatokrwinkowej.
Fałdowanie się struktury pierwszorzędowej łańcuchów białkowych jest procesem wysoce sterowanym przez systemy kontrolne komórki (białka opiekuńcze). Najpierw łańcuch polipeptydowy formuje struktury drugorzędowe (rejony helisy α i struktury
β), po czym białko przyjmuje formę globularną, która następnie tworzy strukturę trzeciorzędową. Dla białek o czwartorzędowej strukturze te pofałdowane polipeptydy służą jako podjednostki, które łącząc się formują cząsteczki zbudowane z wielu podjednostek np. hemoglobina zbudowana jest z czterej podjednostek.
Konformacja, czyli trójwymiarowa budowa przestrzenna białek stabilizowana jest przez wiązania niekowalencyjne (mostki wodorowe, oddziaływania hydrofobowe i elektrostatyczne oraz siły van der Waalsa). Wiązania te stabilizują dana konformację. Enzymy - biologiczne katalizatory, dzięki takiej budowie na swojej powierzchni posiadają liczne "dołki z wzniesienia" dzięki temu mogą specyficznie przyłączać substraty, które przestrzennie dopasowują się do tzw. centr aktywnych. Naprężenia wewnątrzcząsteczkowe sprzyjają katalizie enzymatycznej i powstaniu produktów - katalizę enzymatyczną opiszę później.
Ciekawostką jest to, że rodzaje struktur drugorzędowych są ograniczane istnieniem częściowo podwójnego charakteru wiązań peptydowych oraz rozmiarem i kształtem grupy R reszt aminokwasowych wchodzących w skład łańcucha. Najprościej opisać to w ten sposób, że jeśli grupa R jest np. małych rozmiarów, to wodór wchodzący w skład wiązania peptydowego tego aminokwasu połączy się wiązaniem wodorowym z blisko leżącym azotem innego aminokwasu, ten fragment łańcucha zwinie się wówczas w strukturę helisy α. Jeśli zaś grupa R jest np. duża to wiązania wodorowe między grupami funkcyjnymi wytworzą się między daleko położnymi aminokwasami i na tym obszarze łańcucha polipeptydowego wytworzy się struktura
β.
Oczywiście struktura drugorzędowa może zawierać tzw. regiony nieuporządkowane, czyli nie dające się opisać jako helisy α, czy struktury
β. Taka właściwość białek daje im giętkość i łatwość dopasowania się np. do innych cząsteczek np. kofaktorów.
Struktura trzeciorzędowa odnosi się do przestrzennych powiązań między resztami R aminokwasów w białku. Dzięki strukturze trzeciorzędowej odległe reszty aminokwasowe w łańcuchu mogą ze sobą oddziaływać. W tworzeniu struktury trzeciorzędowej biorą udział wiązania elektrostatyczne, wiązania dwusiarczkowe, oddziaływania hydrofobowe (zastanów się jak zachowują się apolarne reszty R kilku aminokwasów w środowisku wodnym).
Wiadomo, że zaburzenia struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białka może spowodować poważne schorzenia np. choroby prionowe: Creutzfeldta-Jakoba, scrapie, czy gąbczaste zwyrodnienie mózgu u bydła.
Strukturę czwartorzędową białek definiuje się jako białko oligomeryczne zbudowane z licznych łańcuchów polipeptydowych połączonych siłami niekowalencyjnymi. Wiązania wodorowe i elektrostatyczne wytworzone pomiędzy resztami sąsiadujących aminokwasów stabilizują tę strukturę.
Jeśli w wyniku denaturacji zerwane zostają wiązania wodorowe, hydrofobowe i elektrostatyczne (nigdy nie dwusiarczkowe, czy peptydowe), to zniszczone zostaną wszystkie struktury białek z wyjątkiem pierwszorzędowej i, co się z tym wiąże, białka tracą swoje właściwości biologiczne.
W komórkach "naprawą" zdenaturowanych białek zajmują się np. tzw. białka szoku termicznego.
Białka zdenaturowane mogą ulec renaturacji, dzięki czemu możemy przywrócić im aktywność biologiczną. Na tej podstawie Christian Anfinsen, stwierdził, iż to właśnie sekwencja aminokwasów w polipeptydzie wyznacza struktury wyższych rzędów (nie zapominajcie i wielkiej roli białek opiekuńczych w komórkach).
Funkcje białek zależne od ich budowy
Białka fibrylarne (włókienkowe) pełnią funkcje strukturalne w skórze, tkance łącznej, włosach, jedwabiu czy wełny. Białka te mają specyficzne właściwości mechaniczne.
Białka globularne, dzięki swojej budowie, pełnią np funkcje katalityczne (co opisałam powyżej).
Powyższe informacje są uzupełnieniem wiadomości z podręczników szkolnych.
Źródło: "Biochemia Harpera" R.K. Murray, D.K. Granner, P.A. Mayes, V.W. Rodwell, Wydawnictwo Naukowe PZWL, Wydanie V
