niedziela, 13 sierpnia 2017

Wpływ enzymu amylazy ślinowej zawartej w ślinie na trawienie skrobi

Problem badawczy:
Czy ilość amylazy ślinowej zawartej w ślinie  wpływa na szybkość rozkładu skrobi?
  Hipoteza robocza: 
 Większa ilość amylazy ślinowej przyspieszy rozkład skrobi.

Materiały potrzebne do przeprowadzenia eksperymentu.

Czas działania amylazy ślinowej w każdej próbie 3 min

Wykonanie eksperymentu: 
Zestaw kontrolny: 
Probówka ze skrobią do której dodano płyn Lugola bez czynnika badawczego, czyli bez amylazy ślinowej.


Zestaw badawczy 1
Zestaw badawczy 2
Zestaw badawczy 3
Zestaw badawczy 4
Zarówno zestaw kontrolny i zestawy badawcze znajdowały się w tych samych warunkach środowiska.  
Wyniki/ wyjaśnienie wyników doświadczenia : 
Próba kontrolna nie zawierała amylazy ślinowej, więc skrobia nie została strawiona. Odczynnik Lugola wykrył skrobię (zmienił zabarwienie z żółtego na granatowy).

Zestawy badawcze zawierają odpowiednio 1ml, 2ml, 3ml i  4 ml śliny, w ślinie znajduje się enzym amylaza ślinowa , im więcej śliny, tym więcej enzymu.

Wyniki: Zestaw badawczy nr 4 - płyn Lugola zmienił zabarwienie w największym stopniu. W tej probówce

WARTO WIEDZIEĆ - ZWIĄZKI ORGANICZNE

PEPTYDY/BIAŁKA

L-aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzą strukturalny szkielet białek. 
Peptydy są ważnymi związkami z punktu widzenia biochemii człowieka. Stanowią one podstawę działania np. układu dokrewnego, czy nerwowego. Peptydami są również niektóre antybiotyki, toksyny wytwarzane przez bakterie poza tym leki, czy szczepionki. 
Dzięki technikom inżynierii genetycznej możemy je syntetyzować już na skalę przemysłową, choć nie tak dawno były one niedostępne w medycynie.
Białka pełną wiele funkcji w organizmach żywych. Biorą udział w transporcie witamin, tlenu i dwutlenku węgla, pełnią funkcję strukturalną i katalityczną.
Na matrycy mRNA reszty aminokwasowe łączone są w taki sposób, że grupa aminowa  rozpoczyna wydłużający się łańcuch, zaś wolna grupa karboksylowa kończy go. 

Struktura pierwszorzędowa wpływa na aktywność biochemiczną zarówno peptydów, jak i białek. Strukturę pierwszorzędową wyznacza kolejność, czyli sekwencja połączonych ze sobą reszt aminokwasowych. Liczba znanych sekwencji białek jest niewyobrażalnie wielka.
W DNA pod wpływem mutacji może dojść do zmiany kodonu, często wiąże się to ze wstawieniem niewłaściwej reszty aminoacylowej w peptyd, czy białko. Jeśli zmiana ta dotyczy ważnego miejsca warunkującego funkcję tego związku, to może ona zmniejszyć lub znieść jego aktywność biologiczną. Skutki tego mogą być różne  od nietolerancji alkoholu u Azjatów do niedokrwistości sierpowatokrwinkowej.

Fałdowanie się struktury pierwszorzędowej łańcuchów białkowych jest procesem wysoce sterowanym przez systemy kontrolne komórki (białka opiekuńcze). Najpierw łańcuch polipeptydowy formuje struktury drugorzędowe (rejony helisy α i struktury β), po czym białko przyjmuje formę globularną, która następnie tworzy strukturę trzeciorzędową.  Dla białek o czwartorzędowej strukturze te pofałdowane polipeptydy służą jako podjednostki, które łącząc się formują cząsteczki zbudowane z wielu podjednostek np. hemoglobina zbudowana jest z czterej podjednostek.  
Konformacja, czyli trójwymiarowa budowa przestrzenna białek stabilizowana jest przez wiązania niekowalencyjne (mostki wodorowe, oddziaływania hydrofobowe i elektrostatyczne oraz siły van der Waalsa). Wiązania te stabilizują dana konformację.  Enzymy - biologiczne katalizatory, dzięki takiej budowie na swojej powierzchni posiadają liczne "dołki z wzniesienia" dzięki temu mogą specyficznie przyłączać substraty, które przestrzennie dopasowują się do tzw. centr aktywnych. Naprężenia wewnątrzcząsteczkowe sprzyjają katalizie enzymatycznej i powstaniu produktów - katalizę enzymatyczną opiszę później. 

Ciekawostką jest to, że rodzaje struktur drugorzędowych są ograniczane istnieniem częściowo podwójnego charakteru wiązań peptydowych oraz rozmiarem i kształtem grupy R reszt aminokwasowych wchodzących w skład łańcucha. Najprościej opisać to w ten sposób, że jeśli grupa R jest np. małych rozmiarów, to wodór wchodzący w skład wiązania peptydowego tego aminokwasu połączy się wiązaniem wodorowym z blisko leżącym azotem innego aminokwasu, ten fragment łańcucha zwinie się wówczas w strukturę helisy α. Jeśli zaś grupa R jest np. duża to wiązania wodorowe między grupami funkcyjnymi wytworzą się między daleko położnymi aminokwasami i na tym obszarze łańcucha polipeptydowego wytworzy się  struktura β. 
Oczywiście struktura drugorzędowa może zawierać tzw. regiony nieuporządkowane, czyli nie dające się opisać jako helisy α, czy struktury β. Taka właściwość białek daje im giętkość i łatwość dopasowania się np. do innych cząsteczek np. kofaktorów. 

Struktura trzeciorzędowa odnosi się do przestrzennych powiązań między resztami R aminokwasów w białku. Dzięki strukturze trzeciorzędowej odległe reszty aminokwasowe w łańcuchu mogą ze sobą oddziaływać. W tworzeniu struktury trzeciorzędowej biorą udział wiązania elektrostatyczne, wiązania dwusiarczkowe, oddziaływania hydrofobowe (zastanów się jak zachowują się apolarne reszty R kilku aminokwasów w środowisku wodnym). 


Wiadomo, że zaburzenia struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białka może spowodować poważne schorzenia np. choroby prionowe: Creutzfeldta-Jakoba, scrapie, czy gąbczaste zwyrodnienie mózgu u bydła.


Strukturę czwartorzędową białek  definiuje się jako białko oligomeryczne zbudowane z licznych łańcuchów polipeptydowych połączonych siłami niekowalencyjnymi. Wiązania wodorowe i elektrostatyczne wytworzone pomiędzy resztami sąsiadujących aminokwasów stabilizują tę strukturę.

Jeśli w wyniku denaturacji zerwane zostają wiązania wodorowe, hydrofobowe i elektrostatyczne (nigdy nie dwusiarczkowe, czy peptydowe), to zniszczone zostaną  wszystkie struktury białek z wyjątkiem pierwszorzędowej i, co się z tym wiąże, białka tracą swoje właściwości biologiczne.
W komórkach "naprawą" zdenaturowanych białek zajmują się np. tzw. białka szoku termicznego.

Białka zdenaturowane mogą ulec renaturacji, dzięki czemu możemy przywrócić im aktywność biologiczną. Na tej podstawie Christian Anfinsen, stwierdził, iż to właśnie sekwencja aminokwasów w polipeptydzie wyznacza struktury wyższych rzędów (nie zapominajcie i wielkiej roli białek opiekuńczych w komórkach).

Funkcje białek zależne od ich budowy
Białka fibrylarne (włókienkowe)  pełnią funkcje strukturalne w skórze, tkance łącznej, włosach, jedwabiu czy wełny. Białka te mają specyficzne właściwości mechaniczne.
Białka globularne, dzięki swojej budowie, pełnią np funkcje katalityczne (co opisałam powyżej).

Powyższe informacje są uzupełnieniem wiadomości z podręczników szkolnych.


Źródło: "Biochemia Harpera" R.K. Murray, D.K. Granner, P.A. Mayes, V.W. Rodwell, Wydawnictwo Naukowe PZWL, Wydanie V



wtorek, 18 sierpnia 2015

Badanie właściwości fizykochemicznych kości.

Przebieg doświadczenia: 
Hipoteza robocza: 
Kwas octowy usuwa z kości składniki mineralne powodując zmianę właściwości fizykochemicznych kości. 
Materiały: 
  • dwie kości udowe kurczaka 
  • dwa słoiki z zakrętką 
  • woda 
  • kwas octowy 10 %



Przygotowanie doświadczenia: 

Próba kontrolna:
Do słoika umieszczamy kość, którą zalewamy wodą. Słoik zakręcamy i odstawiamy go na na czas trwania doświadczenia.

Próba badawcza:
Do słoika umieszczamy kość, którą zalewamy kwasem octowym 10 %.  Słoik zakręcamy i odstawiamy go na na czas trwania doświadczenia.



Czas trwania doświadczenia: 7 dni.  

Obserwacja
 PRÓBA KONTROLNA
 Dzień 1– 7 
kość w słoiku z wodą nie zmieniła swojej elastyczności.
 
PRÓBA BADAWCZA
Dzień 1: zwiększenie elastyczności tkanki na powierzchni kości
Dzień 3: zwiększenie elastyczności do około 50 % stanu z dnia pierwszego.
Dzień 5: kość jest miękka i elastyczna – wartość elastyczności wynosi około 60% w stosunku do dnia pierwszego.
Dzień 6: kość w dotyku jest bardzo miękka i elastyczna.



Wnioski 
Kości zbudowane są z białkowych włókien kolagenowych, które nadają im kształt oraz wytrzymałość na zginanie i obciążenie kości. Minerały nadają kościom wytrzymałość mechaniczną. 
Zaobserwowane zwiększenie elastyczności kości spowodowane zostało działaniem kwasu octowego, który usunął z kości składniki mineralne ( soli fosforu wapnia). 
 






video



Doświadczenie wykonały: Natalia Skoczek i Dobrawa Machala, klasa III D, VII LO w Toruniu





wtorek, 23 czerwca 2015

Wykrywanie białka w produktach pochodzenia zwierzęcego .

Białka są dużymi cząsteczkami, tzw. makrocząsteczkami, składającymi się z aminokwasów. W skład białek wchodzi 20 różnych aminokwasów . Źródłem białka w pożywieniu są głownie produkty pochodzenia zwierzęcego :mięso, wędliny, mleko, sery, jaja. W produktach roślinnych białko występuje w niewielkich ilościach, wyjątkiem są tutaj nasiona roślin strączkowych: fasola, groch, bób, soja.

Białko jest kluczowym związkiem dla prawidłowego funkcjonowania organizmu, a jego brak powoduje upośledzenie praktycznie wszystkich czynności życiowych organizmu.

Temat: "Wykrywanie białka w produktach pochodzenia zwierzęcego - Reakcje biuretowe":

Hipoteza: W badanych składnikach występuje białko.

Przygotowanie doświadczenia

Próba kontrolna

* Probówka

* Materiał badawczy

- białko z kurzego jajka

* Odczynniki:

- wodorotlenek sodu

- roztwór siarczanu(VI) miedzi(II)

Opis wykonania próby kontrolnej:

Do probówki wlewamy białko z kurzego jajka. Do białka dodajemy siarczan (VI) miedzi (II), a następnie wodorotlenek sodu.

Obserwacje:

Barwa roztworu zmienia się na ciemnofioletową.

Próby badawcze:

* Probówki

* Materiał badawczy

-twaróg

-śmietanka

-kawałek mięsa

-biały serek

Odczynniki:

-wodorotlenek sodu

-siarczan (VI) miedzi (II)

Opis doświadczenia:

Do probówek z roztworem siarczanu (VI) miedzi (II) dodajmy po kawałki twarogu, śmietanki, mięsa i białego serka.

Obserwacje:

W probówkach z twarogiem, śmietanką i białym serem możemy zaobserwować bardzo wyraźny kolor ciemnofioletowy. W probówce z mięsem nie zauważymy ciemnofioletowego koloru, ponieważ występują tam nierozpuszczalne wiązania.

Wnioski:

Ciemnofioletowe zabarwienie świadczy o obecności białek w probówkach. Reakcja biuretowa to reakcja barwna, wykorzystywana do wykrywania białek. Świadczy ona o obecności wiązań peptydowych – dodanie roztworu siarczanu (VI) miedzi(II) do zasadowego roztworu białka powoduje pojawienie się fioletowego zabarwienia.

Reakcja biuretowa pozwala wykryć wiązania peptydowego w różnych związkach organicznych (nie tylko w białkach i peptydach). Warunkiem koniecznym pozytywnego wyniku tej próby jest występowanie minimum dwóch wiązań peptydowych występujących obok siebie lub przedzielonych, nie więcej niż, jednym atomem węgla. Nazwa tej reakcji pochodzi od najprostszego związku, który jej ulega, a mianowicie biuretu, czyli dimeru mocznika.

Temat: "Wykrywanie białka w produktach pochodzenia zwierzęcego - Reakcje ksantoproteinowe"

* Szalki

* Materiał badawczy

-twaróg

-śmietanka

-kawałek mięsa

-biały serek

-piórko ptaka

Odczynnik:

-kwas azotowy (V)

Opis doświadczenia:

Na szalce układamy po kawałku twarogu, śmietanki, mięsa, białego serka i piórko ptaka na nie nalewamy po 2-3 kropelki kwasu azotowego (V).

Zostawiamy na około 3-5 minut.

Obserwacje:

Po pewnej chwili na produktach pojawiają się żółte zabarwienia.

Wnioski:

Żółte plamki na pożywieniu i piórku ptaka świadczą o obecności białka. Reakcja ksantoproteinowa to reakcja barwna, wykorzystywana do wykrywania białek. Świadczy ona o obecności reszt aminokwasów aromatycznych- pod wpływem stężonego kwasu azotowego (V) białko przyjmuje żółte zabarwienie, które zmienia się na pomarańczowe pod wpływem zasady.

Temat: "Wykrywanie białka w produktach pochodzenia zwierzęcego - podpalanie włosa i piórka.

* Materiał badawczy

-kilka włosów

-piórko ptaka

* palnik

Opis doświadczenia:

Za pomocą palnika podpalamy włosy, a następnie piórko ptaka i wdychamy zapach, który się od tego wydziela.

Obserwacje:

Wydziela się nieprzyjemny, drażniący zapach.

Wnioski:

Białko-keratyna wchodzi m.in. w skład rogów, włosów i paznokci, a przy spaleniu wydaje nieprzyjemny zapach pochodzący z utleniania cystyny – jednego z jej składników.

Wykonały: Klaudia Sajnóg i Ewelina Rutkowska , VII LO Toruń

czwartek, 9 października 2014

"Jak wygląda chromatyna ?"

Kilka dni temu na lekcji biologii omawialiśmy budowę jądra komórkowego. Chromatyna to kolejne trudne słowo, które trzeba zapamiętać. Dlatego, aby łatwiej zrozumieć te zawiłe treści, "kulaliśmy" kulki z plasteliny, które łączyliśmy w oktamery histonowe. Następnie owijaliśmy żółty sznurek wokół histonów i "tworzyliśmy" strukturę koralikową chromatyny. Nukleosom zawiera fragment cząsteczek DNA nawinięty na rdzeń utworzony przez osiem białek zasadowych: dwa z nich nazywają się H2A, kolejne dwa to histony H2B, kolejne dwa to histony H3 i ostatnie dwa nazywają się histonami H4. W sumie daje oktamer histonowy. Nukleosom stabilizuje histon H1.
opis zdjęcia - Patrycja Łoboda VII LO w Toruniu

Chromatyna w jądrze komórkowym, w okresie między podziałami, występuje w luźnej formie. Może przyjmować dwie postacie: euchromatyny i heterochromatyny. Każda z tych struktur różni się tylko stopniem skondensowania "struktury koralikowej".

Euchromatyna, inaczej "właściwa chromatyna", jest łatwo dostępna dla enzymów i ulega ciągłej transkrypcji. Heterochromatyna, inaczej zwana "obcą chromatyną", jest nieaktywna i niedostępna dla enzymów, dlatego ulega kondensacji i odłożona jest na obrzeża jądra komórkowego. „Struktura koralikowa” chromatyny przed podziałem komórki zwija się, tworząc chromosomy.

poniedziałek, 14 kwietnia 2014

Drzień Otwarty profilu biologiczno-medycznego ZAPRASZAMY

Dnia 12 kwietnia 2014 roku w naszej szkole odbył się Dzień Otwarty.

Dla tych, którzy nie odwiedzili nas w sali 218, a także w sali 203 przygotowaliśmy relację fotograficzną … .

Jednak, swoją drogą, macie czego żałować !!.

Dziń Otwarty w VII LO był bardzo pięknym dziem nie tylko dlatego, że przyroda jak i pogoda mówiły: niedługo wakacje ;) ale także w tym dniu towarzyszyło nam, jak i naszym gościom dużo śmiechu oraz dobrej zabawy. Dzień ten przeszedł już do historii. A oto kilka zdjęć z tego co się wydarzyło…..

Sala 218 przypominała szpital z legendarnego filmu Dr. House.

Wy też go uwielbiacie tak jak ja :)? hmm…

Popełniono zbrodnię trzeba znaleźć zabójcę, nasze laboratorium kryminalistyczne jest najlepsze… sami mogliście przeprowadzić śledztwo i wytropić mordercę.

Śledztwo, nieoczekiwanie, przyjęło inny wymiar. Okazało się, że uczniowie Naszej Szkoły bardzo lubią igrać z ogniem :)

A OTO DOWODY

Bardzo efektywne zakończenia to podstawa naszej zabawy w pracowni chemicznej.

Przygotowała Klaudia Latko, klasa III D, VII LO w Toruniu.

czwartek, 16 stycznia 2014

W sali 218 zawsze jest ciekawie :) "Ostatnio na lekcji…..

badaliśmy właściwości enzymów na przykładzie katalazy"

Materiały potrzebne do przeprowadzenia doświadczenia:

· 40 g świeżej wątroby drobiowej lub wieprzowej

· dwa talerzyki

· 100 ml 3 % roztwór nadtlenku wodoru

· gorąca woda

Opis doświadczenia:

Jeden kawałek wątroby umieszczamy na talerzyku. Drugi umieszczamy na 1 minutę do gorącej wody. Po upływie tego czasu umieszczamy go również na talerzyku. Oba preparaty skraplamy wodą utlenioną.

Obserwacje

Wątroba nie potraktowana wysoką temperaturą i polana wodą utlenioną

Wątroba poddana działaniu wysokiej temperatury, a następnie polana wodą utlenioną

Wnioski:

Nadtlenek wodoru (woda utleniona), jest toksycznym ubocznym produktem przemiany materii. Katalaza, zaś chroni komórki przed działaniem tego związku. Białko to zlokalizowane jest w peroksysomach - niewielkich pęcherzykach mieszczących się w cytoplazmie komórek eukariotycznych. Enzym ten przyspiesza rozkład nadtlenku wodoru do wody i tlenu. Efektem tego są liczne pęcherzyki wydzielające się podczas reakcji. Bogatym źródłem katalazy jest wątroba, która pełni w organizmie rolę detoksykacyjną.

Katalaza jest białkiem, więc po podgrzaniu ulega denaturacji, czyli dezaktywacji, czego objawem jest zmniejszone wydzielanie pęcherzyków, ponieważ reakcja rozkładu wody utlenionej zaszła w niewielkim stopniu.

Opracowała Klaudia Latko, III D, VII Liceum Ogólnokształcące w Toruniu